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蛋白“链”接大师,深度认识工具蛋白—链霉亲和素

作者:苏州近岸蛋白质科技股份有限公司 2026-08-24T00:00 (访问量:22674)

在众多生物偶联与信号放大体系中,链霉亲和素(Streptavidin, SA)凭借独特的四聚体空间结构与高生物素亲和特性,成为免疫检测、核酸诊断、生物分离纯化等技术平台的通用核心原料。相较于传统亲和介质,重组链霉亲和素凭借可定制化改造、高纯度、低非特异性吸附等产品优势,逐步替代天然提取蛋白,成为商业化IVD试剂与高端科研实验的第一选材料。

 

蛋白结构

链霉亲和素(Streptavidin, SA)从链霉菌Streptomyces Avidinii培养物中提取的一种分泌性蛋白质,分子量约为60 kDa,为四聚体,等电点6.0,由约15 kDa的四个亚基组成,每个亚基含有一个生物素结合位点,每个亚基有6个酪氨酸残基[1]。其单体二级是典型八链反向平行β桶结构,β桶的桶内空腔就是生物素结合口袋,口袋内的关键氨基酸是SA具有超高亲和力的结构基础[2]。

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图1.链霉亲和素蛋白结构

(来源RCSB-PDB数据库ID:1STP)

 

基本特点

  • 链霉亲和素具有与生物素特异结合的能力,KD约10-14~10-15 M量级,属自然界最强非共价结合之一[1,2];并能与辣根过氧化物酶、碱性磷酸酶、荧光基团等结合。

  • 与天然亲和素相比,链霉亲和素不含糖基,非特异性结合显著降低,等电点接近中性,因此在检测应用中背景信号更低[3]。

  • 1分子链霉亲和素可以结合4分子的生物素,因而参与免疫学中的检测信号放大,广泛应用于化学发光、IHC、WB、IF、ISH、流式、核酸提取、蛋白纯化等实验及亲和色谱填料的制备、生物传感器、生物芯片的制作[3]。

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图2.SA在人IgG增强型免疫测定法中的应用[4]

 

不止国产替代,以硬核指标对标国际一流水平

第一选不再是"便宜就行"的国产替代,而是在高活性、高载量这些高端指标上全面对标国际主流产品。

近岸蛋白可提供高浓度、高活性的重组链霉亲和素,凭借优异的生物素结合性能,支撑免疫检测、核酸诊断、生物亲和分离纯化等多元化的科研与工业化应用场景。

 

产品优势

  • 单位质量活性更高(≥17 U/mg protein,1U可结合1μg生物素),生物素结合能力强,极大提升捕获效率与信号放大能力;

  • 四聚体结构稳定,经过SEC-MALS验证;

  • 内毒素<0.01 EU/μg,微生物限度<1 CFU/ml,更高的安全性,适配多种应用场景(细胞分选、体外细胞功能实验等)

  • 高/低两种浓度、多规格产品体系,可全面适配科研实验与工业化试剂生产的差异化应用需求

  • 遵循GMP生产管理体系实现规模化发酵生产,工艺稳定、过程可控。

 

应用场景

1.生物检测与免疫诊断

链霉亲和素 - 生物素系统(SA-Biotin)是免疫检测的 “信号放大核心”,通过多级偶联实现检测信号放大,大幅提升灵敏度,是各类诊断试剂的关键原料。在CLIA/ELISA/POCT/WB/IHC等平台广泛应用。

 

2.蛋白与核酸纯化

利用SA与生物素的特异性结合,实现目标物质的高效分离,纯度高、操作简便,是蛋白/核酸纯化的主流技术。

蛋白纯化:生物素标记目标蛋白,利用SA偶联的琼脂糖树脂、磁珠、层析柱,一步纯化获得高纯度重组蛋白(如抗体、酶、细胞因子)。

核酸纯化:生物素化探针捕获目标DNA/RNA,SA磁珠实现核酸快速分离,用于基因组DNA提取、mRNA富集、非编码RNA分离、杂交捕获测序(如靶向测序)。

 

3.细胞生物学与活体研究

利用SA的多价结合特性(四聚体结构,可同时结合4个生物素分子),实现细胞标记、分选、示踪。

 

4.医药研发与靶向治疗

SA作为连接“靶向分子”与“效应分子”的桥梁,广泛用于抗体药物、靶向制剂、细胞治疗研发。

 

5.纳米技术与材料科学

SA作为功能化连接剂,用于纳米材料、生物芯片、生物传感器的构建。如:SA可修饰脂质体、纳米粒、金纳米棒,实现靶向分子(抗体、多肽)的偶联,用于靶向递药、成像。

近岸蛋白提供重组链霉亲和素,高浓度、高活性、低内毒素、批间稳定,可广泛应用于生物检测与免疫诊断、蛋白与核酸纯化、细胞生物学与活体研究、医药研发与靶向治疗等场景。同时配套系列重组亲和配基蛋白原料,适用于化学发光磁珠、蛋白亲和纯化、免疫层析等平台开发。

相关数据

· CR101-A经SEC-HPLC、SEC-MALS、BLI验证

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Greater than 95% as determined by SEC-HPLC.(QC verified)

 

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The molecular weight of Recombinant Streptavidin(Cat.No.:CR101-A) is around 57.02 - 57.32 kDa as determined by SEC-MALS, indicating that this protein is a homotetramer.

 

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Loaded Biotinylated Human TL1A (N-6His-Avi) (Cat.No.:CY128) on HIS1K Biosensor, can bind Recombinant Streptavidin (Cat.No.:CR101-A) with an affinity constant of 1.25 pM as determined in BLI assay. (Regularly tested)

参考文献

[1] CHAIET L, WOLF F J. The properties of streptavidin, a biotinbinding protein produced by Streptomyces avidinii [J]. Archives of Biochemistry and Biophysics, 1964, 106 (1):15.

[2] HENDRICKSON W A, PÄHLER A, WÖLK S, et al. Crystal structure of core streptavidin determined from multiwavelength anomalous diffraction of synchrotron radiation[J]. Proceedings of the National Academy of Sciences, 1989, 86(7):21902194.

[3] Laitinen OH, et al. Genetically engineered avidins and streptavidins. Cell Mol Life Sci. 2006;63(24):2992-3017.

[4] WANG X, LI Y, ZHANG Y, et al. Enhanced surface plasmon resonance immunosensing using a streptavidinbiotinylated protein complex[J]. The Analyst, 2001, 126(1): 4245.

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